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研究人员对PKC的精细结构进行了进一步解析

放大字体  缩小字体 发布日期:2015-08-17 15:33  浏览次数:47
摘 要:  近日,来自美国加州大学圣地亚哥分校的研究人员对PKC的精细结构进行了进一步解析,为调节PKC的活性提供了新的靶点。新研究发
   近日,来自美国加州大学圣地亚哥分校的研究人员对PKC的精细结构进行了进一步解析,为调节PKC的活性提供了新的靶点。新研究发表在国际学术期刊cell reports上。

  蛋白激酶C(PKC)是通过磷酸化调节其他蛋白活性的一类蛋白激酶。这种简单的生化过程对于决定细胞存亡至关重要。如果PKC活性发生异常,会导致许多疾病的发生。

   研究人员指出,通过理解PKC如何保持结构紧闭,我们可以寻找新的方法使其开放保持活性,如果可以做到这一点就可以促进肿瘤细胞死亡,这对于开发肿瘤治疗策略非常重要。除此之外,如何在神经退行性疾病中保持神经元存活也需要对PKC的结构有深入了解。
 
  在之前的一项研究中,另一个研究小组解析了PKC的大部分结构并对PKC不同结构如何聚集在一起进行了出色的推测,但事实表明这一发现与PKC的工作机制并不能很好匹配。
 
  在这项研究中,研究人员利用X线晶体照相技术进行了结构分析(http://www.chemdrug.com/sell/76/),在此基础上进行进一步推测,对PKC的不同部分如何结合在一起进行了深入分析。最终得出一个与之前不同的PKC结构,并利用一种复杂的细胞成像技术对PKC的不同部分是否能够恰当整合在一起进行了检测(http://www.chemdrug.com/sell/76/)
 
  结果表明PKC的钙离子结合结构域能够与自身尾巴以及催化结构域发生相互作用,锁定酶的活性,使其保持失活状态。当钙离子与PKC结合,钙离子结合结构域与细胞膜搭桥,PKC就会激活发挥酶的催化活性。
 
  综上所述,这项研究利用结构生物学的方法对PKC的结构进行了精细解析,这对于开发小分子药物(http://www.chemdrug.com/)开启或关闭PKC的活性用于治疗多种疾病具有重要意义。
 
 
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