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尤文肉瘤EWS-FLI1蛋白融合区的二级结构及B细胞表位的预测

放大字体  缩小字体 更新日期:2018-05-06  浏览次数:30
摘 要:目的:预测尤文肉瘤EWS―FLI1蛋白融合区的二级结构及B细胞表位。方法:采用SOPM/SOPMA法、Chou―Fasman法和Karplus―Schulz法预测EWS-FLI1蛋白的二级结构;综合分
  • 【题 名】尤文肉瘤EWS-FLI1蛋白融合区的二级结构及B细胞表位的预测
  • 【作 者】曹凯 黄路 安洪 舒勇 韩智敏 黄山虎 廖翔
  • 【机 构】[1]南昌大学第一附属医院骨科,南昌330006 [2]江西省儿童医院风湿免疫科,南昌330006 [3]重庆医科大学附属第一医院骨科,重庆400016
  • 【刊 名】《中国免疫学杂志》 2008年第24卷第1期,11-15页
  • 【关键词】尤文肉瘤 EWS―FLI1蛋白 二级结构 B细胞表位
  • 【文 摘】目的:预测尤文肉瘤EWS―FLI1蛋白融合区的二级结构及B细胞表位。方法:采用SOPM/SOPMA法、Chou―Fasman法和Karplus―Schulz法预测EWS-FLI1蛋白的二级结构;综合分析蛋白的柔性结构、亲水性、表面可及性与抗原性,通过预测数据再确定EWS―FLI1蛋白融合区的抗原表位。结果:EWS―FLI1蛋白的二级结构主要为柔性区域,位于EWS―FLI1蛋白N端5.23-30,32,36-49,62,69―100,118.123,128.132,135,137.170,173―179,183―271,276-286,291―301,317―319,328―331,346―353.396-400,407-408,426-438区段;α螺旋位于N端10―15,34,55,106―107,306―316,340―345,359―362,386,392区段;β折叠位于N端20,22,50―52,65-67,102―107,272,274,289―290,323,325-327,371-375,380-384,422-424,446―447区段;B细胞表位位于N端69-79,99―114,128―152,167.171,194-208,248―265,397-406区段,融合区B细胞表位位于N端248―265区段。结论:应用多参数预测EWS―FLI1蛋白融合区的二级结构与B细胞表位,为蛋白特征及复合表位疫苗的进一步研制奠定了基础。
 
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