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重组粘质沙雷氏菌几丁质酶C的纯化及酶学性质

放大字体  缩小字体 更新日期:2018-11-26  浏览次数:9
摘 要:为从已构建的重组大肠杆菌pET-22b-chiC获得高纯的几丁质酶C,通过降低培养温度,提高粘质沙雷氏菌几丁质酶C的可溶性表达.表达产物经镍柱亲和层析(IMAC)和Phenyl-Sepharose疏水
  • 【题 名】重组粘质沙雷氏菌几丁质酶C的纯化及酶学性质
  • 【作 者】刘嘉 贺淹才 施腾鑫 李梓君 王珍珠
  • 【机 构】华侨大学化工学院 福建泉州362021
  • 【刊 名】《华侨大学学报:自然科学版》2010年 第5期 552-556页 共5页
  • 【关键词】粘质沙雷氏菌 重组 几丁质酶C 分离纯化 酶学性质
  • 【文 摘】为从已构建的重组大肠杆菌pET-22b-chiC获得高纯的几丁质酶C,通过降低培养温度,提高粘质沙雷氏菌几丁质酶C的可溶性表达.表达产物经镍柱亲和层析(IMAC)和Phenyl-Sepharose疏水层析(HIC)分离纯化后,得到电泳纯的几丁质酶.酶学性质研究表明,纯化的几丁质酶C为单体蛋白,相对分子质量为51.8ku;最适pH值为5.0,最适温度为55℃,在55℃的条件下保温4 h后仍有90%以上的酶活力.研究结果还表明,Cu2+,Hg2+,Co2+,Mg2+对酶活力均有明显抑制作用,而Fe2+,Zn2+,Sn2+,Ba2+对酶活力有一定促进作用,Mn2+对酶活力明显促进作用.
 
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